Die Chlorophyll a/b bindenden Lichtsammelproteinevon Marchantia polymorpha L. (Brunnenlebermoos):Identifizierung und Charakterisierung der sie codierenden Genfamilie

Abstract

Untersuchungen der Chlorophyll a/b bindenden (CAB) Lichtsammelproteine erstreckten sich bislang vorwiegend auf Samenpflanzen und einige wenige Algengruppen. Im Rahmen dieser Arbeit wurde die Zusammensetzung der cab-Genfamilie eines Bryophyten erstmalig detailliert untersucht.12 Mitglieder der cab-Genfamilie von Marchantia polymorpha wurden identifiziert. Neun der ermittelten cDNA-Sequenzen lassen sich Proteinen des Antennensystems des PSII zuordnen, eine Sequenz dem des PSI. Weiterhin konnten eine Teilsequenz für ein PsbS-Protein und ein Sep1-ähnliches Protein ermittelt werden.Die Zusammensetzung der cab-Genfamilie weist darauf hin, daß sich der Aufbau des LHCII aus den verschiedenen Lhcb-Proteinen seit mehr als 480 Millionen Jahren, seit den primitivsten Landpflanzen, nicht mehr gravierend verändert hat. Dafür spricht abgesehen von der Zusammensetzung der Genfamilie auch der hohe Grad an Sequenzhomologie zwischen den CAB-Proteinen von M. polymorpha und denen der Samenpflanzen.Im Vergleich zur Grünalge C. reinhardtii verfügt M. polymorpha über ein Lhcb2 und ein Lhcb3. Ein eindeutig dem Lhcb1 Protein Höherer Pflanzen zuzuordnendes Protein konnte hingegen nicht gefunden werden. Stattdessen wurden LHCII-Proteine gefunden (LHCII1.1-1.4), die eine Mischform aus Lhcb1- und Lhcb2-Protein Höherer Pflanzen darzustellen scheinen. Es liegt die Vermutung nahe, daß sich das Lhcb1 erst später aus einem solchen entwickelte. Sep-Proteine sind der Proteinfamilie der Elips zuzuordnen. Erstmalig konnte hier eine cDNA Sequenz für ein Sep1-ähnliches Protein in einer Niederen Pflanze nachgewiesen werden. Es scheint sich ebenfalls um ein Lichtstress-induziertes Protein zu handeln. Expressionsanalysen zeigen, daß einzelne cab-Gene von M polymorpha ebenfalls wie die der Angiospermen diurnal exprimiert werden. Gründe für das zeitverschobene Akkumulationsmuster sind allerding sehr schwer auszumachen.